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α-糜蛋白酶

α-糜蛋白酶用途

胰凝乳蛋白酶(Chymotrypsin A)是一种由胰腺产生的丝氨酸蛋白酶。糜蛋白酶在芳香族氨基酸的羧基侧裂解蛋白质链[1][2]。

α-糜蛋白酶名称

[ CAS 号 ]:
9004-07-3

[ 中文名 ]:
糜蛋白酶

[ 英文名 ]:
Chymotrypsin

[中文别名 ]:

[英文别名 ]:

α-糜蛋白酶生物活性

α-糜蛋白酶物理化学性质

[ 熔点 ]:
127°C

[ 外观性状 ]:
salt-free, lyophilized powder | white

[ 储存条件 ]:
2-8°C

[ 水溶解性 ]:
Reconstitute in 1mM HCl. Soluble at 10mg/ml in 1mM HCl. 2mM calcium chloride serves as a stabilizer. Store aliquoted solutions at -20°C for up to a week.

α-糜蛋白酶安全信息

[ 符号 ]:

GHS07, GHS08

[ 信号词 ]:
Danger

[ 危害声明 ]:
H315-H319-H334-H335

[ 警示性声明 ]:
P261-P305 + P351 + P338-P342 + P311

[ 个人防护装备 ]:
dust mask type N95 (US);Eyeshields;Faceshields;Gloves

[ 危害码 (欧洲) ]:
Xn,B

[ 风险声明 (欧洲) ]:
36/37/38-42/43-42

[ 安全声明 (欧洲) ]:
26-36-36/37-24-22

[ 危险品运输编码 ]:
NONH for all modes of transport

[ WGK德国 ]:
3

[ RTECS号 ]:
GC3050000

α-糜蛋白酶制备

1.取新鲜牛胰,绞碎,用0.125mol/L的冷硫酸溶液充分搅拌提取。提取液中加入硫酸铵使达到40%饱和度,冷室放置过夜,虹吸上层清液,底层加适量硅藻土助滤,上清液和滤液合并。然后,再加入硫酸铵,使达到70%饱和度,冷室放置过夜,上层清液弃去,底层沉淀过滤。然后用3倍量冰水溶解,重复用硫酸铵40%和70%饱和度分级沉淀。将第二次70%饱和度的沉淀滤饼,用1.5倍冰水溶解,并加0.5倍的饱和硫酸铵溶液,用氢氧化钠调pH=5,在25℃下进行结晶。结晶分离后,再加冰冷水溶解,调节pH=2,过滤。滤液中再加入2倍量饱和硫酸铵溶液,调pH=5,室温下结晶,过滤,可得糜蛋白酶原结晶。将糜蛋白酶原结晶,加3倍冰冷蒸馏水并滴加硫酸溶液,溶解后,加入pH=76磷酸缓冲液和一定量的氢氧化钠使pH值保持7.6,再在每100g糜蛋白酶原中加入胰蛋白酶5mg,5℃下活化48h。然后用硫酸调节pH=4,加入适量硫酸铵盐析,过滤,沉淀用0005mol/L硫酸溶解,室温下静置,有大量结晶生在,过滤,即可得糜蛋白酶。


α-糜蛋白酶文献

Lung injury-dependent oxidative status and chymotrypsin-like activity of skeletal muscles in hamsters with experimental emphysema.

BMC Musculoskelet. Disord. 14 , 39, (2013)

Peripheral skeletal muscle is altered in patients suffering from emphysema and chronic obstructive pulmonary disease (COPD). Oxidative stress have been demonstrated to participate on skeletal muscle l...

Purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the membrane-bound [NiFe] hydrogenase from Allochromatium vinosum.

Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. 64(Pt 8) , 719-22, (2008)

The membrane-bound [NiFe] hydrogenase is a unique metalloprotein that is able to catalyze the reversible oxidation of hydrogen to protons and electrons during a complex reaction cycle. The [NiFe] hydr...

Preparation and thermo-reversible gelling properties of protein isolate from defatted Antarctic krill (Euphausia superba) byproducts.

Food Chem. 188 , 170-6, (2015)

Protein isolate was prepared from defatted Antarctic krill (Euphausia superba) byproducts by 0.1 M NaOH extraction. Maximum yield of krill protein isolate reached 28.66% by precipitation at pH 4.6. Kr...


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