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α-糜蛋白酶

更新时间:2024-01-02 18:37:48

α-糜蛋白酶结构式
α-糜蛋白酶结构式
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常用名 α-糜蛋白酶 英文名 Chymotrypsin
CAS号 9004-07-3 分子量 N/A
密度 N/A 沸点 N/A
分子式 N/A 熔点 127°C
MSDS 中文版 美版 闪点 N/A
符号 GHS07 GHS08
GHS07, GHS08
信号词 Danger

 α-糜蛋白酶用途


胰凝乳蛋白酶(Chymotrypsin A)是一种由胰腺产生的丝氨酸蛋白酶。糜蛋白酶在芳香族氨基酸的羧基侧裂解蛋白质链[1][2]。

 α-糜蛋白酶名称

中文名 糜蛋白酶
英文名 Chymotrypsin
中文别名 糜蛋白酶 | α-糜蛋白酶 | 胰凝乳朊酶 | ALPHA-胰凝乳蛋白酶 | 胰凝乳蛋白酶 | A-糜蛋白酶 | A-胰凝乳蛋白酶 | Α-糜蛋白酶 | 重组糜蛋白酶
英文别名 更多

 α-糜蛋白酶物理化学性质

熔点 127°C
外观性状 salt-free, lyophilized powder | white
储存条件

棕色玻璃瓶遮光密闭包装。在阴凉处闭光存放。

稳定性

1.避免湿,热,高温对温度、PH和导致蛋白质变性的各种因素均非常敏感,极易受外界条件的影响而改变其本身的构象和性质。

2.常温常压下稳定

水溶解性 Reconstitute in 1mM HCl. Soluble at 10mg/ml in 1mM HCl. 2mM calcium chloride serves as a stabilizer. Store aliquoted solutions at -20°C for up to a week.
计算化学

1、 疏水参数计算参考值(XlogP):6.2

2、 氢键供体数量:1

3、 氢键受体数量:3

4、 可旋转化学键数量:8

5、 拓扑分子极性表面积(TPSA):34.2

6、 重原子数量:24

7、 表面电荷:0

8、 复杂度362

9、 同位素原子数量:0

10、 确定原子立构中心数量:0

11、 不确定原子立构中心数量:0

12、 确定化学键立构中心数量:0

13、 不确定化学键立构中心数量:0

14、 共价键单元数量:1

更多

1. 性状:糜蛋白酶是自牛或猪胰中提取的一种蛋白分解酶。为白色结晶粉末。

2. 密度(g/mL,25℃):未确定

3. 相对蒸汽密度(g/mL,空气=1):未确定

4. 熔点(ºC):127

5. 沸点(ºC,常压):未确定

6. 沸点(ºC,5.2kPa):未确定

7. 折射率:未确定

8. 闪点(ºC):未确定

9. 比旋光度(º):未确定

10. 自燃点或引燃温度(ºC):未确定

11. 蒸气压(kPa,20ºC):未确定

12. 饱和蒸气压(kPa,60ºC):未确定

13. 燃烧热(KJ/mol):未确定

14. 临界温度(ºC):未确定

15. 临界压力(KPa):未确定

16. 油水(辛醇/水)分配系数的对数值:未确定

17. 爆炸上限(%,V/V):未确定

18. 爆炸下限(%,V/V):未确定

19. 溶解性:易溶于水,不溶于有机溶剂。

 α-糜蛋白酶毒性和生态

α-糜蛋白酶毒理学数据:

急性毒性:

大鼠经口LD50:>4 gm/kg;

大鼠注射LD50:84 gm/kg;

大鼠皮下LD50;250 mg/kg;

大鼠腹腔LD50:65100 ug/kg;

大鼠肌肉LD50:116 mg/kg;

小鼠皮下LC50:185 mg/kg;

兔子注射LD50:>6 mg/kg;

小鼠注射LCLo:24000 units/kg;

豚鼠注射LD50:50000 units/kg。

α-糜蛋白酶生态学数据:

通常对水是稍微危害的,不要将未稀释或大量产品接触地下水,水道或者污水系统。若无政府许可,勿将材料排入周围环境。

α-糜蛋白酶毒性英文版

 α-糜蛋白酶安全信息

符号 GHS07 GHS08
GHS07, GHS08
信号词 Danger
危害声明 H315-H319-H334-H335
警示性声明 P261-P305 + P351 + P338-P342 + P311
个人防护装备 dust mask type N95 (US);Eyeshields;Faceshields;Gloves
危害码 (欧洲) Xn,B
风险声明 (欧洲) 36/37/38-42/43-42
安全声明 (欧洲) 26-36-36/37-24-22
危险品运输编码 NONH for all modes of transport
WGK德国 3
RTECS号 GC3050000

 α-糜蛋白酶制备

1.取新鲜牛胰,绞碎,用0.125mol/L的冷硫酸溶液充分搅拌提取。提取液中加入硫酸铵使达到40%饱和度,冷室放置过夜,虹吸上层清液,底层加适量硅藻土助滤,上清液和滤液合并。然后,再加入硫酸铵,使达到70%饱和度,冷室放置过夜,上层清液弃去,底层沉淀过滤。然后用3倍量冰水溶解,重复用硫酸铵40%和70%饱和度分级沉淀。将第二次70%饱和度的沉淀滤饼,用1.5倍冰水溶解,并加0.5倍的饱和硫酸铵溶液,用氢氧化钠调pH=5,在25℃下进行结晶。结晶分离后,再加冰冷水溶解,调节pH=2,过滤。滤液中再加入2倍量饱和硫酸铵溶液,调pH=5,室温下结晶,过滤,可得糜蛋白酶原结晶。将糜蛋白酶原结晶,加3倍冰冷蒸馏水并滴加硫酸溶液,溶解后,加入pH=76磷酸缓冲液和一定量的氢氧化钠使pH值保持7.6,再在每100g糜蛋白酶原中加入胰蛋白酶5mg,5℃下活化48h。然后用硫酸调节pH=4,加入适量硫酸铵盐析,过滤,沉淀用0005mol/L硫酸溶解,室温下静置,有大量结晶生在,过滤,即可得糜蛋白酶。


 α-糜蛋白酶文献136

更多文献
Lung injury-dependent oxidative status and chymotrypsin-like activity of skeletal muscles in hamsters with experimental emphysema.

BMC Musculoskelet. Disord. 14 , 39, (2013)

Peripheral skeletal muscle is altered in patients suffering from emphysema and chronic obstructive pulmonary disease (COPD). Oxidative stress have been demonstrated to participate on skeletal muscle l...

Purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the membrane-bound [NiFe] hydrogenase from Allochromatium vinosum.

Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. 64(Pt 8) , 719-22, (2008)

The membrane-bound [NiFe] hydrogenase is a unique metalloprotein that is able to catalyze the reversible oxidation of hydrogen to protons and electrons during a complex reaction cycle. The [NiFe] hydr...

Preparation and thermo-reversible gelling properties of protein isolate from defatted Antarctic krill (Euphausia superba) byproducts.

Food Chem. 188 , 170-6, (2015)

Protein isolate was prepared from defatted Antarctic krill (Euphausia superba) byproducts by 0.1 M NaOH extraction. Maximum yield of krill protein isolate reached 28.66% by precipitation at pH 4.6. Kr...

 α-糜蛋白酶英文别名

alpha-chymarophth
alfapsin
catarase
alphachymar
alpha-chymotrypsinfrombovinepancreas
MFCD00130481
avazyme
chymar
chymolase
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