氯化溶菌酶晶体结构式
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常用名 | 氯化溶菌酶晶体 | 英文名 | Lysozyme hydrochloride |
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CAS号 | 9066-59-5 | 分子量 | N/A | |
密度 | N/A | 沸点 | N/A | |
分子式 | N/A | 熔点 | N/A | |
MSDS | 美版 | 闪点 | N/A |
氯化溶菌酶晶体用途溶菌酶氯化物是一种杀菌酶,它能裂解革兰氏阳性菌。溶菌酶氯化物也可用于HIV感染和肺气肿的研究[1][2][3]。 |
中文名 | 盐酸溶菌酶 |
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英文名 | Lysozyme hydrochloride |
英文别名 | 更多 |
描述 | 溶菌酶氯化物是一种杀菌酶,它能裂解革兰氏阳性菌。溶菌酶氯化物也可用于HIV感染和肺气肿的研究[1][2][3]。 |
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相关类别 | |
体外研究 | 溶菌酶是一种普遍存在的酶。鸡蛋是 溶菌酶最丰富的来源,约占蛋白蛋白质的 3.4%。溶菌酶是一种天然抗菌素,可水解细菌细胞壁肽聚糖层中 N-乙酰壁酸和 N-乙酰氨基葡萄糖之间的 β(1-4) 糖苷连接,导致细胞裂解。溶菌酶氯化物的杀菌作用主要局限于革兰氏阳性细菌,包括病原体,如 单核细胞增生李斯特氏菌和某些 梭菌以及一些腐败生物,包括嗜热孢子形成细菌和某些酵母。革兰氏阴性菌由于其复杂的细胞壁结构而对 溶菌酶氯化物的作用更有抵抗力[1]。 溶菌酶(1 mg/mL)氯化物降低透明质酸 (公顷)防止弹性蛋白酶损伤弹性纤维的能力[3]。 |
体内研究 | 叙利亚仓鼠在给予弹性蛋白酶前暴露于雾化 溶菌酶(20 mg,20 ml水中;50 min)氯化物中导致气道扩大显著增加[3]。 |
参考文献 |
外观性状 | 固体;White to Almost white powder to crystal |
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储存条件 | -20°C密闭,避光,通风干燥处 |
稳定性 | 含有129个氨基酸的多肽分子量约14000,等电点10.7。溶于食盐水,遇丙酮、乙醇产生沉淀。在酸性溶液中较稳定。加热至 55 ℃ 活性不受影响。水溶液在 62.5 ℃ 下维持30min则完全失活;在15%乙醇液中,在 62.5 ℃ 下可维持30min而不失活;在20.5%的乙醇液中,在 62.5 ℃ 下维持20min不失活。 可溶解许多细菌的细胞膜,使细胞膜的糖蛋白类多糖发生加水分解作用。 天然品存在于蛋白中。 |
更多 | 1. 性状:白色粉状结晶,无臭,微甜。 2. 密度(g/mL, 20 ℃ ):未确定 3. 相对蒸汽密度(g/mL,空气=1):未确定 4. 熔点(ºC):未确定 5. 沸点(ºC,常压):未确定 6. 沸点(ºC,5.2kPa):未确定 7. 折射率:未确定 8. 闪点(ºC):未确定 9. 比旋光度(º):未确定 10. 自燃点或引燃温度(ºC):未确定 11. 蒸气压(kPa,20ºC):未确定 12. 饱和蒸气压(kPa,60ºC):未确定 13. 燃烧热(KJ/mol):未确定 14. 临界温度(ºC):未确定 15. 临界压力(KPa):未确定 16. 油水(辛醇/水)分配系数的对数值:未确定 17. 爆炸上限(%,V/V):未确定 18. 爆炸下限(%,V/V):未确定 19. 溶解性:溶于食盐水,遇丙酮、乙醇产生沉淀。 |
氯化溶菌酶晶体毒理学数据: 毒理学数据: 1、急性毒性:大鼠注射LD50:300 gm/kg; 小鼠腹腔LD50:5800 gm/kg。 小鼠经口LD50:>5 mg/kg; 大鼠皮下LD50:>3mg/kg; 小鼠注射LD50:3350 gm/kg 兔子经口LD50:>12 gm /kg; 氯化溶菌酶晶体生态学数据: 通常对水是不危害的,若无政府许可,勿将材料排入周围环境 |
个人防护装备 | Eyeshields;Gloves;type N95 (US);type P1 (EN143) respirator filter |
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危险品运输编码 | NONH for all modes of transport |
WGK德国 | 2 |
RTECS号 | OL5989850 |
可由蛋白中提取。将卵白液调节pH值,用离子交换树脂吸附后抽提而得。得率约2%(以干蛋白原料计)。一般商品再经盐酸化处理,以供食品之用。
Sequential separation of lysozyme, ovomucin, ovotransferrin, and ovalbumin from egg white.
Poult. Sci. 93(4) , 1001-9, (2014) Ovalbumin, ovotransferrin, ovomucin, and lysozyme are a few of the egg white proteins that can be used as functional components. The objective of this study was to develop a simple, sequential separat... |
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Refolding of SDS-denatured proteins using amphipathic cosolvents and osmolytes.
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Functional display of active tetrameric beta-galactosidase using Bacillus subtilis spore display system.
J. Nanosci. Nanotechnol. 13(3) , 2313-9, (2013) For the functional bacterial surface display of active enzyme of multimeric form, which is generally impossible due to molecular assembly of the monomer subunit subsequent to the secretion of displaye... |
Muramidase hydrolase |
Murazyme |
Lysozyme chloride |
MFCD00198076 |
EINECS 232-954-0 |