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96426-21-0结构式
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中文名 甘氨酰精氨酰甘氨酰天门冬氨酰丝氨酸
英文名 gly-arg-gly-asp-ser
英文别名 Gly-Arg-Gly-Asp-Ser-OH
GRGDS 1/2ACOH 2H2O
H-GLY-ARG-GLY-ASP-SER-OH
GRGDS
GRGDS,FIBRONECTIN ATTACHMENT PEPTIDE
glycyl-arginyl-glycyl-aspartyl-serine
MFCD00076459
L-Serine,glycyl-L-arginylglycyl-L-a-aspartyl
描述 Gly-Arg-Gly-Asp-Ser 是一种五肽,构成了糖蛋白,骨桥蛋白与细胞的结合域。
相关类别
体外研究 Gly-Arg-Gly-Asp-Ser与整合素受体αvβ3结合,IC50为5μM[1]。 GRGDS固定化的TiO2纳米管可增强成骨细胞样细胞(MG-63)的粘附,并显着增加细胞的扩散和增殖[2]。
参考文献

[1]. Bernhagen D, et al. High-Affinity RGD-Knottin Peptide as a New Tool for Rapid Evaluation of the Binding Strength of Unlabeled RGD-Peptides to αvβ3, αvβ5, and α5β1 Integrin Receptors. Anal Chem. 2017 Jun 6;89(11):5991-5997.

[2]. Kim GH, et al. Evaluation of Osteoblast-Like Cell Viability and Differentiation on the Gly-Arg-Gly-Asp-Ser Peptide Immobilized Titanium Dioxide Nanotube via Chemical Grafting. J Nanosci Nanotechnol. 2016 Feb;16(2):1396-9.

密度 1.66 g/cm3
分子式 C17H30N8O9
分子量 490.46800
精确质量 490.21400
PSA 299.15000
外观性状 固体
折射率 1.664
储存条件

密封储存,储存于阴凉、干燥的库房。冷藏温度为-20ºC。

稳定性

常温常压下稳定,避免与强酸,强碱接触。

计算化学

1、 疏水参数计算参考值(XlogP):-7.9

2、 氢键供体数量:10

3、 氢键受体数量:13

4、 可旋转化学键数量:16

5、 互变异构体数量:32

6、 拓扑分子极性表面积(TPSA):302

7、 重原子数量:34

8、 表面电荷:0

9、 复杂度:785

10、同位素原子数量:0

11、确定原子立构中心数量:3

12、不确定原子立构中心数量:0

13、确定化学键立构中心数量:0

14、不确定化学键立构中心数量:0

15、共价键单元数量:1

更多

1. 性状:固体

2. 密度(g/mL,25℃):未确定

3. 相对蒸汽密度(g/mL,空气=1):未确定

4. 熔点(ºC):未确定

5. 沸点(ºC,常压):未确定

6. 沸点(ºC,2mmHg):未确定

7. 折射率(n20/D):未确定

8. 闪点(ºC):未确定

9. 比旋光度(º):未确定

10. 自燃点或引燃温度(ºC):未确定

11. 蒸气压(mmHg,20ºC):未确定

12. 饱和蒸气压(kPa,25ºC):未确定

13. 燃烧热(KJ/mol):未确定

14. 临界温度(ºC):未确定

15. 临界压力(KPa):未确定

16. 油水(辛醇/水)分配系数的对数值:未确定

17. 爆炸上限(%,V/V):未确定

18. 爆炸下限(%,V/V):未确定

19. 溶解性:未确定

个人防护装备 Eyeshields;Gloves;type N95 (US);type P1 (EN143) respirator filter
危险品运输编码 NONH for all modes of transport

~%

96426-21-0结构式

96426-21-0

文献:J. Gen. Chem. USSR (Engl. Transl.), , vol. 60, # 8.2. p. 1910 - 1918,1707 - 1713

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96426-21-0

文献:J. Gen. Chem. USSR (Engl. Transl.), , vol. 60, # 8.2. p. 1910 - 1918,1707 - 1713

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96426-21-0结构式

96426-21-0

文献:J. Gen. Chem. USSR (Engl. Transl.), , vol. 60, # 8.2. p. 1910 - 1918,1707 - 1713