核转录因子NF-κB（nuclear transcription factor-κB, NF-κB）是一类关键性的核转录因子，通常以同源或异源二聚体非活性形式存在于几乎所有类型细胞的胞质，具有十分重要的功能。它与免疫细胞的活化，T和B淋巴细胞的发育，应激性反应，细胞凋亡等多种细胞活动有关。许多因素可激活核转录因子NF-κB，使其从细胞质转位于细胞核，与NF-κB反应性基因的κB位点结合并调控NF-κB反应性基因的转录。 核转录因子NF-κB最初发现于B淋巴细胞，与免疫球蛋白的κ轻链基因增强子的B位点结合，调控免疫球蛋白κ轻链的转录，故命名为核转录因子κB。核转录因子NF-κB家族成员通常以同源二聚体或异源二聚体形式与其抑制蛋白IκBs形成复合物，以非活性形式存在于细胞质中，只有在受到各种活化因素的作用，NF-κB才能被激活。能激活核转录因子NF-κB的因素很多，包括各种应激性刺激，细菌粘多糖，病毒，氧自由基和多种细胞因子等，它们激活核转录因子NF-κB的机理各不相同。 随着近年来分子生物学的迅速发展，核转录因子NF-κB的活化机制正逐步被明确。NF-κB的亚单位p50，p65，p52，c-Rel，RelB聚合形成同源或异源二聚体。与其他DNA结合蛋白不同，NF-κB的亚单位在其Rel同源区RHD(rel homology domain)形成2个Ig样结构域。NF-κB羧基端的主要作用是聚合2个亚单位，氨基端的主要作用是形成序列特异的口袋样结构与靶基因κB位点特异性结合。而其抑制蛋白IκBs的ARD（ankyrin repeat domain）形成一轻度弯曲的圆柱状结构，它含有能特异地识别NF-κB的氨基酸残基，从而与聚合的p50/p65的Ig样结构域结合。IκBs有6种，分别是IκBα、-β、-γ、-ε、-δ、bcl-3。当IκBs与p65亚单位结合时使p65的空间构象改变，p65亚单位Ig样结构域的氨基末端旋转180°，从而使与靶DNA结合的关键的氨基酸残基被隐蔽，这样就抑制了NF-κB与靶DNA调节区的特异性结合。而IκBα的氨基末端第32、36位丝氨酸残基及IκBβ的第19、23位丝氨酸被IκB蛋白激酶（IKKα－IKKβ）磷酸化，磷酸化的IκBs被泛素化，进一步被蛋白酶降解，使NF-κB 从NF-κB-IκBs复合物中解离出并转位于细胞核，与相应的靶基因结合。但同时IκBs在被降解后又迅速地再合成，并能进入细胞核与NF-κB结合，而NF-κB-IκBs复合物的形成使NF-κB从其结合的DNA κB位点上脱离，并重新转位于细胞质，由此实现NF-κB活化与失活的循环，完成NF-κB作为一种核转录因子而调控基因转录的功能。有60多种基因的转录需要核转录因子NF-κB参与，如与细胞粘附，免疫刺激，细胞凋亡，炎性细胞趋化,细胞分化，细胞外基质的降解等相关的基因。这些重要生理活动的分子基础是NF-κB的活化与失活的不断循环。